Die Enzymausstattung der Mitochondrien, Atom für Atom

Wo Zucker, Fett und Eiweiß zusammenlaufen

Glucose, Fettsäuren und viele Aminosäuren folgen zunächst eigenen Abbauwegen. Am Ende landen sie jedoch größtenteils bei demselben Zwischenprodukt: einer aktivierten Essigsäure-Einheit, die an Coenzym A gebunden ist. Ab hier teilen sich alle drei Nährstoffgruppen dieselbe Maschinerie.

Acetyl-CoA als Drehscheibe

Acetyl-CoA wird im Inneren der Mitochondrien in einen Kreislauf aus acht Reaktionen eingeschleust, den Citratzyklus. Kohlenstoff verlässt diesen Kreislauf als Kohlendioxid. Wichtiger für das Verständnis ist, was dabei nicht als Gas entweicht: energiereiche Elektronen.

NADH und FADH₂ als beladene Elektronenträger

Die Elektronen werden von zwei Coenzymen aufgefangen, NAD⁺ und FAD, die dadurch zu NADH und FADH₂ werden. Diese Träger geben ihre Fracht an die Proteinkomplexe der inneren Mitochondrienmembran weiter. Dort wird die Elektronenbewegung genutzt, um Protonen über die Membran zu pumpen; beim Rückfluss der Protonen baut die ATP-Synthase ATP auf.

Eisenhaltige Proteine der inneren Mitochondrienmembran

Kaum ein Schritt der Elektronenweitergabe kommt ohne Eisen aus. Die Tabelle fasst zusammen, in welcher chemischen Form das Element in den einzelnen Komplexen vorliegt.

Das Rieske-Protein im Komplex III

Das nach dem Biochemiker John S. Rieske benannte Protein trägt ein [2Fe-2S]-Zentrum, bei dem eines der beiden Eisenatome ungewöhnlicherweise an zwei Histidin-Reste statt an Cystein gebunden ist. Diese Bindung verschiebt sein Redoxverhalten so, dass es Elektronen gezielt vom Ubichinol übernehmen kann.

Cytochrom c, klein und beweglich

Mit gut hundert Aminosäuren gehört Cytochrom c zu den kleinsten Proteinen der Kette. Es sitzt nicht fest in der Membran, sondern gleitet an ihrer Außenseite entlang und trägt jeweils ein einzelnes Elektron von einem Komplex zum nächsten. Sein Eisenatom wechselt dabei zwischen Fe³⁺ und Fe²⁺.

Aconitase und ihr empfindlicher Würfel

Die Aconitase ist ein Sonderfall: Ihr [4Fe-4S]-Cluster reicht keine Elektronen weiter, sondern hilft, ein Wassermolekül aus dem Citrat zu entfernen und wieder anzulagern. Verliert der Würfel eines seiner vier Eisenatome, ist das Enzym inaktiv – ein anschauliches Beispiel dafür, wie direkt einzelne Atome den Ablauf eines Stoffwechselwegs mitbestimmen.

Jodatome in Iodthyroninen

Bei Jod liegt der Zusammenhang eine Ebene höher. Das Element sitzt nicht in den Proteinen der Membrankette selbst, sondern in Signalmolekülen, die festlegen, wie viele dieser Proteine eine Zelle überhaupt herstellt.

Ein Atom weniger macht den Unterschied

T4 wird in vielen Geweben durch Enzyme, sogenannte Dejodasen, in T3 umgewandelt. Welches der vier Jodatome dabei entfernt wird, entscheidet darüber, ob ein Molekül entsteht, das fest an den Rezeptor bindet, oder das kaum bindende rT3. Die Position eines einzelnen Atoms bestimmt hier also die Funktion.

Die Bindestelle im Zellkern

T3 lagert sich an Kernrezeptoren an, die direkt an die DNA gekoppelt sind. Von dort aus wird festgelegt, wie häufig bestimmte Abschnitte abgelesen werden. Zu den betroffenen Genen zählen solche für Untereinheiten der Atmungskettenkomplexe, für die ATP-Synthase und für die Natrium-Kalium-ATPase. Über diesen Weg hängt der Sauerstoffverbrauch einer Zelle in Ruhe mit ihrer Jodversorgung zusammen.

Bezugswerte und eine knappe Lebensmittelübersicht

Auf Etiketten in der EU werden Mengen auf sogenannte Nährstoffbezugswerte (NRV) aus der Verordnung (EU) Nr. 1169/2011 bezogen. Für Erwachsene sind das 14 mg Eisen und 150 µg Jod pro Tag. Es handelt sich um Kennzeichnungsgrößen, nicht um persönliche Empfehlungen.